단백질 - (아미노산, 폴리펩티드구조)

단백질

다양한 기관, 효소, 호르몬 등 신체를 이루는 주성분으로, 몽에서 물 다음으로 많은 양을 차지함

 

1. 아미노산

-단백질의 기본 단위 물질

-주로 체내 구조 물질로 사용, 에너지원으로는 드믈게 씀

 

(i) 종류

R기에 따라 20가지로 나뉨

-비대칭 탄소가 없는 글리신을 제외하고, 생체 내 대부분의 아미노산은 L-형으로 관찰됨

출처:https://ib.bioninja.com.au/standard-level/topic-2-molecular-biology/24-proteins/amino-acids.html

필수 아미노산 : 인체가 직접 합성할 수 없어 꼭 섭취해야 함

-Ile, Val, Met, Thr, Phe, Leu, Trp, Lys, His

 

(ii) 아미노산의 성질

등전점(Isoelectric point) : 물질의 알짜 전하가 0이 되는 pH 값

출처:https://doubtnut.com/question-answer-chemistry/the-isoelectric-pointpl-of-an-amino-acid-is-the-ph-of-wihc-it-has-no-net-charge-the-pl-of-an-amino-a-19124066

아미노산은 pH에 따라 -전하, +전하 , 중성 으로 존재할 수 있다. 이때 아미노산의 전하가 0인 경우가 되는 pH가 등전점이다. 생체내에서 양전하로 존재하는 아미노산은 Lys,His,Arg가 있고 음전하로 존재하는 아미노산은 Asp,Glu가 있다. R기중성인 아미노산은 아래 식으로 pI값을 구할 수 있다. R기에 전하가 존재할 수 있으면 R기의 pKa도 고려하여 pI를 구해야 한다. 

pI = (pKa1 + pKa2) / 2

 

2. 중합체(폴리펩티드) : 아미노산 사이에 펩티드 결합을 형성해 중합체를 이룸

출처:https://www.researchgate.net/figure/Four-degrees-of-Protein-structure-4_fig1_329209980

(i) 1차 구조

-아미노산들이 펩티드 결합을 형성해 일렬로 배열된 구조

-N 말단(아미노기 노출) → C 말단(카르복시기 노출) 방향으로 합성됨

-아미노산들의 R기가 다양하게 노출되어, 이들의 상호 작용으로 이후 더 복잡한 구조로 접힘

 

(ii) 2차 구조

ㄱ)α-나선 구조

-n 잔기의 C=O와 n+4 잔기의 N-H 간에 수소 결합을 함

-L-아미노산들로 이루어져 있어, 대개 오른 나선 구조를 형성함

-전하 있는 아미노산들은 반발력과 같은 상호 작용 때문에 잘 관찰되지 않음

>대신 소수성 아미노산들이 많아 막관통을 하는 단백질들에서 흔히 관찰됨

-프롤린은 지나치게 휘게 하고, 글리신은 너무 유연해서 잘 관찰되지 않음

 

ㄴ)β-병풍 구조

-보통 5~10개 정도의 잔기들로 구성된 가닥들이 서로 이웃하게 평행, 역평행으로 배열됨

-한 가닥의 C=O기와 이웃하는 가닥의 N-H기들 간에 수소 결합을 함

-여러 개의 가닥이 나란히 놓여 형성된 베타판의 R기들은 판의 위아래 번갈아 놓음

-두 개 이상의 판이 서로 층을 이루어 가까이 놓일 수 있도록 R기가 작은 글리신, 알라닌 같은 아미노산들이 많이 발견됨

 

(iii) 3차 구조

-R기들 사이의 다양한 결합으로 폴리텝티드 사슬이 복잡하게 접힌 구조

ㄱ)3차 구조를 이루는 결합

이온결합, 수소 결합, 소수성 결합, 반데르발스 결합, 이황화 결합 등 관여

ㄴ)3차 구조의 변성 요인들

pH : 이온 결합 파괴

열 : 수소 결합 파괴

계면활성제 : 소수성 결합 파괴

무질서 유발제 : 수소 결합 파괴

환원제 : 이황화 결합 파괴 (β-머캅토에탄올, DTT)

 

(iv) 4차 구조

-여러 개의 폴리텝티드들이 서로 결합한 구조

-폴리펩티드 간에 이온 결합, 수소 결합, 소수성 결합, 반데르발스 결합, 이황화 결합, R기들 사이의 공유결합